Giovane ricercatrice CNR premiata con L'Oréal-Unesco

Nuovi approcci nella terapia anticancro dagli studi condotti presso l’Istituto di chimica del riconoscimento molecolare del Consiglio nazionale delle ricerche di Milano (Icrm-Cnr) da Giulia
Morra, trentaquattro anni, biofisica teorica con dottorato in Chimica, che ha vinto, per il 2008, una borsa di studio di 15mila euro, della durata di un anno, promossa da L’Oréal Italia
«per le donne e la scienza» in collaborazione con l’Unesco, il riconoscimento è stato assegnato questa mattina.

«La Hsp90 (Heat Shock Protein 90 – proteina da shock termico), definita ‘chaperone’, poiché ha la funzione di aiutare l’acquisizione della conformazione corretta di altre proteine,
dette ‘clienti’, è enormemente presente e attiva in molti tipi di cellule tumorali e la sua presenza favorisce la capacità delle cellule tumorali di sopravvivere e adattarsi a
condizioni di stress cellulare», spiega la ricercatrice. «Le caratteristiche chiave che definiscono le cellule maligne, sviluppo incontrollato e immortalità, sono in ultima
analisi dovute all’azione combinata di Hsp90 e delle sue ‘clienti’. Se la proteina Hsp90 non funziona, la cellula tumorale muore: ecco perché può essere un bersaglio ideale della
terapia anticancro».
L’obiettivo di questo progetto portato avanti all’Icrm-Cnr, è proprio «chiarire il meccanismo di funzionamento di Hsp90», prosegue la dr.ssa Morra, «descrivendo la sua
azione ‘ad alta risoluzione’, cioè a livello atomico, in modo da ottenere informazioni utili per definire in maniera mirata degli inibitori, molecole capaci di bloccarla, che
potenzialmente costituirebbero farmaci antitumorali mirati».
Purtroppo, i dettagli a livello atomico di una proteina in moto non possono essere determinati sperimentalmente. E’ quindi necessario ricorrere alla teoria, con la dinamica molecolare.
«Un metodo di calcolo che», spiega Giulia Morra, «basandosi su leggi fisiche e sulle proprietà chimiche della molecola, partendo da una struttura statica è in
grado di simularne i movimenti in modo realistico e con un dettaglio atomico. Analizzando i dati di una simulazione di dinamica molecolare è quindi possibile scoprire quali zone della
proteina sono implicate nella sua azione, e ipotizzare dei meccanismi, su cui intervenire con piccole molecole progettate ad hoc».

Il metodo, applicato ad una porzione ridotta della proteina Hsp90, ha dato risultati significativi. «Ora è disponibile la struttura tridimensionale di un complesso di Hsp90 con una
proteina cliente fondamentale nel processo di proliferazione della cellula, che appartiene al gruppo delle kinasi», conclude la ricercatrice. «Questo complesso sarà il dato
di partenza della nostra analisi dinamica. Si tratta di un tipo di indagine impegnativa dal punto di vista computazionale: il sistema conterrà circa 300.000 atomi, e presumibilmente
impiegherà qualche mese di calcolo su un supercomputer, ma consentirà di mettere in luce la complessa regolazione del meccanismo di interazione di Hsp90 con importanti clienti
come le kinasi, vedere quali zone della proteina sono attive nel movimento e quali aminoacidi sono responsabili dell’interazione, per cercare quindi di definire un inibitore».
Grazie a questi studi, come detto, la ricercatrice dell’Icrm-Cnr, laureata a pieni voti in Fisica teorica all’Università di Milano, con un dottorato in Chimica alla Free University di
Berlino, ha vinto il premio ‘L’Oréal Italia per le donne e la scienza’, giunto alla sesta edizione e andato anche ad altre quattro giovani studiose, selezionate tra oltre 300 candidate:
un record rispetto agli anni precedenti. Il riconoscimento, con la collaborazione della Commissione nazionale italiana per l’Unesco, intende favorire il perfezionamento di giovani ricercatrici
nel nostro Paese. La giuria è presieduta da Umberto Veronesi.